岡 俊彦 原著論文(2010年度)
R. A. Dilanian, C. Darmanin, J. N. Varghese, S. W. Wilkins, T. Oka, N. Yagi, H. M. Quiney, and K. A. Nugent
“Structural analysis of two-dimensional membrane protein crystals using X-ray powder diffraction data”
Protein Science, Vol. 20, 457-464 (2011)
【概要】二次元結晶の粉末X線回折において反射の重なりは構造情報を得る上で困難な問題であるが、我々は粉末回折のデータから直接、信頼できる低分解能の位相情報を求める方法をあみだした。この方法をバクテリオロドプシンの2次元結晶である紫膜の粉末X線回折データに用いて構造情報の復元を行った。
“Structural analysis of two-dimensional membrane protein crystals using X-ray powder diffraction data”
Protein Science, Vol. 20, 457-464 (2011)
【概要】二次元結晶の粉末X線回折において反射の重なりは構造情報を得る上で困難な問題であるが、我々は粉末回折のデータから直接、信頼できる低分解能の位相情報を求める方法をあみだした。この方法をバクテリオロドプシンの2次元結晶である紫膜の粉末X線回折データに用いて構造情報の復元を行った。
O. Serve, Y. Kamiya, A. Maeno, M. Nakano, C. Murakami, H. Sasakawa, Y. Yamaguchi, T. Harada, E. Kurimoto, M. Yagi-Utsumi, T. Iguchi, K. Inaba, J. Kikuchi, O. Asami, T. Kajino, T. Oka, M. Nakasako, and K. Kato
“Redox-Dependent Domain Rearrangement of Protein Disulfide Isomerase Coupled with Exposure of Its Substrate-Binding Hydrophobic Surface”
J. Mol. Biol., Vol. 396, 361-374 (2010)
【概要】thermophilic fungus由来のprotein disulfide isomeraseのb’、a’ドメインの再配置をNMRおよびX線小角散乱で調べた。その結果、酸化・還元状態の変化により、疎水性表面の露出度やドメイン間の距離などが変化することが分かった。このことから疎水性表面の露出した基質と結合し、基質の酸化を行うと考えられる。
“Redox-Dependent Domain Rearrangement of Protein Disulfide Isomerase Coupled with Exposure of Its Substrate-Binding Hydrophobic Surface”
J. Mol. Biol., Vol. 396, 361-374 (2010)
【概要】thermophilic fungus由来のprotein disulfide isomeraseのb’、a’ドメインの再配置をNMRおよびX線小角散乱で調べた。その結果、酸化・還元状態の変化により、疎水性表面の露出度やドメイン間の距離などが変化することが分かった。このことから疎水性表面の露出した基質と結合し、基質の酸化を行うと考えられる。
T. Kanzaki, S. Ushioku, A. Nakagawa, T. Oka, K. Takahashi, T. Nakamura, K. Kuwajima, A. Yamagishi, and M. Yohda
“Adaptation of a hyperthermophilic group II chaperonin to relatively moderate temperatures”
Protein Engineering Design & Selection, Vol. 23, 393-402 (2010)
【概要】Ⅱ型シャペロニンは他の蛋白質のフォールディングを補助する。高熱菌由来のシャペロニンに対して、アミノ酸置換を行いより低温で機能を持つように改変した。この結果K323R変異体が低い温度で、活性が上がり、ATP依存的な構造変化も示した。この変化は変異導入によりシャペロニンのbuilt-in lid部分の可動性が上がったために起こったと考えられる。
“Adaptation of a hyperthermophilic group II chaperonin to relatively moderate temperatures”
Protein Engineering Design & Selection, Vol. 23, 393-402 (2010)
【概要】Ⅱ型シャペロニンは他の蛋白質のフォールディングを補助する。高熱菌由来のシャペロニンに対して、アミノ酸置換を行いより低温で機能を持つように改変した。この結果K323R変異体が低い温度で、活性が上がり、ATP依存的な構造変化も示した。この変化は変異導入によりシャペロニンのbuilt-in lid部分の可動性が上がったために起こったと考えられる。
